Køb højkvalitets mellemprodukt fra den kinesiske producent

Fmoc-N-Me-Ile-OH (N-α-Fmoc-N-α-methyl-L-isoleucin) er et ikke-naturligt, N-methyleret aminosyrederivat specifikt designet til Fmoc-baseret fastfase peptidsyntese (SPPS). Strukturelt består molekylet af en isoleucin-rygrad, hvor α-aminogruppen bærer en N-methyl-substituent, og den sekundære amin er beskyttet af den base-labile 9-fluorenylmethyloxycarbonyl (Fmoc) gruppe. Den C-terminale carboxylsyre forbliver fri til kobling. Tilstedeværelsen af ​​N-methylgruppen introducerer konformationel begrænsning i peptidrygraden, da N-methylerede amider vedtager distinkte cis/trans-præferencer sammenlignet med usubstituerede amider. Denne begrænsede arkitektur øger den metaboliske stabilitet af peptider ved at gøre amidbindingen resistent over for proteolytisk spaltning, samtidig med at den forbedrer membranpermeabilitet og oral biotilgængelighed i både in vitro og in vivo farmakologiske undersøgelser. Fmoc-gruppen, som spaltes under milde basiske forhold (20 % piperidin i DMF), er ortogonale til syrelabile sidekæde-beskyttelsesgrupper, hvilket sikrer kompatibilitet med standard Fmoc SPPS-protokoller. Fmoc-N-Me-Ile-OH er en byggesten til introduktionen af ​​N-α-methyl-isoleucin-aminosyrerester i syntetiske peptider ved hjælp af Fmoc SPPS.

Fmoc-Thr(Trt)-OH (Fmoc-O-trityl-L-threonin) er et strategisk beskyttet derivat af den naturligt forekommende aminosyre L-threonin, specielt designet til Fmoc-baseret fastfase peptidsyntese (SPPS). Strukturelt består molekylet af en threonin-rygrad, hvor α-aminogruppen er beskyttet af den base-labile 9-fluorenylmethyloxycarbonyl (Fmoc) gruppe, mens sidekædens hydroxylgruppe er maskeret af den voluminøse, syrelabile trityl (Trt, methyl)-beskyttende triphenylgruppe. Den C-terminale carboxylsyre forbliver fri til kobling til harpiksen eller til den foregående aminosyrerest i den voksende peptidkæde. Denne dobbelte beskyttelsesstrategi – ortogonal base-labil Fmoc og syrelabil Trt – giver præcis kontrol over afbeskyttelsessekvenser i SPPS.

Fmoc-Glu-OtBu (N-Fmoc-L-glutaminsyre 1-tert-butylester) er et selektivt beskyttet derivat af den naturligt forekommende aminosyre L-glutaminsyre, specielt designet til Fmoc-baseret fastfase-γ-syntese (SP-γ-peptidsyntese) og fremstillingen af PS-γ-peptid peptider. Strukturelt består molekylet af en glutaminsyrerygrad, hvor α‑aminogruppen er beskyttet af den baselabile 9‑fluorenylmethyloxycarbonyl (Fmoc) gruppe, mens sidekæden γ‑carboxylgruppen er beskyttet som en tert-butylester (OtBu). α-carboxylgruppen forbliver fri til kobling til harpiksen eller til den foregående aminosyrerest i den voksende peptidkæde. Denne ortogonale beskyttelsesstrategi - base-labile Fmoc for α-aminogruppen og syrelabile tBu-ester til sidekæden - muliggør præcis kontrol over afbeskyttelsessekvenser i SPPS. tBu-esteren spaltes under stærkt sure betingelser (typisk 50 % TFA i DCM), mens Fmoc-gruppen fjernes med piperidin i DMF, hvilket tillader sidekædecarboxyl at blive selektivt afmaskeret efter afslutningen af ​​kædesamlingen. Denne selektive afmaskningsevne gør Fmoc-Glu-OtBu til en uundværlig byggesten til syntesen af ​​forgrenede estere, amider, lactamer og lactoner indeholdende glutamylenheden

Fmoc-Thr(tBu)-OH (N-α-Fmoc-O-tert-butyl-L-threonin, CAS 71989-35-0) er et beskyttet derivat af den naturligt forekommende aminosyre L-threonin, med en 9-fluorenylmethoxycarbonyl (Fmoc)-gruppe, der beskytter den N-a-butylgruppe, der beskytter den N-butyl-terminale funktion. β-hydroxylsidekæde. Threonin-rygraden indeholder to chirale centre ved α-carbonet og β-carbonet, med den naturlige L-threonin-konfiguration (2S,3R). Tert-butylgruppen (tBu) på hydroxylsidekæden er stabil under de grundlæggende betingelser, der kræves til Fmoc-fjernelse, men spaltes let af trifluoreddikesyre (TFA) under den endelige peptidafbeskyttelse, hvilket gør Fmoc-Thr(tBu)-OH til en standardbyggesten i Fmoc-baseret fastfase-peptidsyntese (SPPS). I modsætning til de fleste aminosyrer, hvor sidekædebeskyttelse er valgfri, kræver threonin omhyggelig håndtering af dens reaktive sekundære hydroxylgruppe - frie threoninhydroxyler kan deltage i uønskede sidereaktioner under kædesamling, herunder acylering, der fører til forgrenede peptider og dehydrering til dannelse af dehydrobutyrin. tBu-gruppen adresserer effektivt disse risici ved at gøre hydroxylen inert under standard SPPS-betingelser, mens den forbliver ortogonal i forhold til Fmoc-fjernelsesstrategien. Denne ortogonale beskyttelseslogik muliggør pålidelig inkorporering af threoninrester i peptidkæder af enhver længde og kompleksitet, fra simple terapeutiske peptider til komplekse depsipeptider indeholdende esterbindinger.

Fmoc-Ser(tBu)-OH (N-α-fluorenylmethyloxycarbonyl-O-tert-butyl-L-serin) er en standard Fmoc-beskyttet aminosyrebyggeblok med en tert-butylether-beskyttelsesgruppe på serin-hydroxyl-sidekæden. Fmoc-gruppen, som beskytter α-aminofunktionen, fjernes selektivt under milde basiske betingelser (20% piperidin i DMF), mens den syrelabile tert-butyl (tBu) gruppe forbliver intakt gennem hele kædesamlingsprocessen, kun spaltes under det sidste TFA-medierede globale afbeskyttelsestrin. Denne ortogonale beskyttelsesgruppestrategi - baselabile Fmoc for α-aminen og syrelabile tBu for sidekæden - er hjørnestenen i standard Fmoc/tBu fastfase peptidsyntese (Fmoc SPPS) og anvendes i stort set alle automatiserede peptidsynthesizere verden over.

Fmoc-Phe-OH (N-α-Fmoc-L-phenylalanine) er en hjørnestensbyggesten i Fmoc-baseret fastfase peptidsyntese (SPPS), der kombinerer den base-labile Fmoc-beskyttelsesgruppe med den native L-phenylalanin-aminosyre. Fmoc-gruppen (9-fluorenylmethyloxycarbonyl) er særligt værdsat i peptidsyntese, fordi den kan fjernes under milde alkaliske forhold (typisk 20 % piperidin i DMF) uden at påvirke integriteten af ​​peptidrygraden eller de syrefølsomme sidekæde-beskyttelsesgrupper. Den aromatiske benzylsidekæde af Fmoc-Phe-OH giver forudsigelig hydrofobicitet og specifikke strukturelle egenskaber til syntetiserede peptider, hvilket gør det essentielt for introduktion af phenylalaninrester i terapeutiske peptider, studier af struktur-aktivitetsforhold (SAR) og peptidmimetisk udvikling. Den stive plane struktur af Fmoc-gruppen muliggør også selvsamlende egenskaber, hvor Fmoc-Phe-konjugater bliver undersøgt bredt for dannelsen af ​​funktionelle hydrogeler og biomaterialer i vævsteknologi og regenerativ medicin.