Produkter

Fmoc-3,3-diphenylalanin er en sterisk hindret Fmoc-beskyttet unaturlig aminosyre med to phenylringe knyttet til β-carbonet i alanin-rygraden. Strukturelt omfatter molekylet en fluorenylmethyloxycarbonyl (Fmoc) gruppe, der beskytter a-aminofunktionaliteten, et centralt chiralt alanin-afledt skelet og en geminal diphenylsubstitution i 3-positionen (Cβ). Denne unikke 3,3-diphenyl substitution skaber et stærkt overbelastet strukturelt motiv med betydelig sterisk bulk omkring sidekæden, hvilket pålægger konformationelle begrænsninger på rygraden, når de inkorporeres i peptider.

Fmoc-3-(4-thiazolyl)alanin (Fmoc-Tza-OH) er en Fmoc-beskyttet unaturlig aminosyre med en 4-thiazolyl-sidekæde knyttet til alanin-rygraden. Molekylet består af en fluorenylmethyloxycarbonyl (Fmoc) gruppe, der beskytter α-aminofunktionaliteten, et centralt alanin-afledt chiralt center og en thiazol-heterocyklus i β-positionen. Thiazolringen introducerer både aromatisk karakter og et ensomt par-bærende nitrogenatom, der bibringer unikke elektroniske egenskaber og metalkoordinationsevner, der er højt værdsat i medicinsk kemi og peptidteknik.

Fmoc-Thr-OH·H2O (N-α-fluorenylmethyloxycarbonyl-L-threonin-monohydrat) er det Fmoc-beskyttede derivat af den naturligt forekommende aminosyre L-threonin, med et vandmolekyle af krystallisation i det krystallinske gitter. Fmoc (9-fluorenylmethoxycarbonyl)-beskyttelsesgruppen er knyttet til a-aminogruppen i threonin via en carbamatbinding, mens sidekædens hydroxylgruppe forbliver fri. Tilstedeværelsen af ​​monohydratformen øger krystalliniteten og langtidsopbevaringsstabiliteten af ​​produktet sammenlignet med den vandfri form.

Fmoc-1-aminocyclobutan-1-carboxylsyre (Fmoc-Ac4c-OH) er et konformationelt begrænset ikke-naturligt aminosyrederivat med en cyclobutanring i α-carbon-positionen med aminogruppen beskyttet af 9-fluorenylmethoxycarbonyl-gruppen (Fmoc). Den fireleddede cyclobutanring pålægger en betydelig ringbelastning (ca. 26 kcal/mol) og begrænser den konformationelle fleksibilitet af aminosyrerygraden, hvilket låser molekylet i en veldefineret tredimensionel geometri. Denne stive, cykliske alifatiske ramme fororganiserer effektivt α-carboxylatet og den beskyttede aminogruppe, hvilket reducerer den entropiske straf ved inkorporering i peptidkæder.

Fmoc-N-ethyl-MPBA (4-(4-(N-Fmoc-N-ethyl)aminomethyl-3-methoxy-phenoxy)smørsyre) er et specialiseret Fmoc-beskyttet aminoethylphenoxysmørsyrederivat, der kombinerer et stift aromatisk stillads med en fleksibel smørsyreside, der er beskyttet af ethylaminfunktionen og en N-benzylamin-funktionalitet. 9-fluorenylmethoxycarbonyl (Fmoc) gruppe. Strukturelt består molekylet af en central 3-methoxyphenylring, der bærer en para-bundet smørsyrekæde via en etheroxygen, mens N-ethylaminomethyl-substituenten i 4-stillingen er beskyttet af den base-labile Fmoc-gruppe. Denne unikke arkitektur fororganiserer et carboxylsyrehåndtag (til konjugation eller fastfase-vedhæftning) og en sekundær amin (beskyttet af Fmoc til ortogonal afbeskyttelse) inden for en stiv aromatisk ramme.

Produktet er Fmoc-Tyr(Boc-2-aminoethyl)-OH (O-[2-[(tert-butoxycarbonyl)amino]ethyl]-N-[(9H-fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]-L-tyrosin), et højt specialiseret Fmoc-beskyttet tyrosinderivat med dobbelte ortogonale beskyttelsesgrupper. Strukturelt omfatter molekylet aminosyren tyrosin som sin kerne, med N-terminalen beskyttet af den baselabile 9-fluorenylmethyloxycarbonyl (Fmoc) gruppe, der er egnet til fastfase peptidsyntese (SPPS). Den phenoliske hydroxylgruppe i tyrosinsidekæden modificeres af en Boc-beskyttet 2-aminoethyletherbinding (-O-(CH2)2-NH-Boc), der installerer en anden ortogonal beskyttelsesgruppe (Boc, tert-butoxycarbonyl), der spaltes under sure forhold. Denne dobbelte ortogonale beskyttelsesarkitektur - Fmoc (baselabil) ved N-terminalen og Boc (syrelabil) på sidekæden - muliggør selektiv afbeskyttelse af én funktionalitet, mens den efterlader den anden intakt under flertrins peptidsamling og konjugationsstrategier.