Produkter

Fmoc-Sar-OH.H2O er den Fmoc-beskyttede form af sarcosin (N-methylglycin), der leveres som den krystallinske monohydratform. Sarcosin er den enkleste N-alkylerede aminosyre med en sekundær aminogruppe (—NH—) i stedet for den primære aminogruppe, der findes i standard α‑aminosyrer. Denne strukturelle forskel ændrer fundamentalt den konformationelle adfærd af sarcosinholdige peptider: N-methylgruppen begrænser rygradens fleksibilitet, reducerer tilbøjeligheden til hydrogenbinding og giver unikke sekundære strukturpræferencer, der ikke er tilgængelige med konventionelle aminosyrerester.

Fmoc-N-Me-Trp(Boc)-OH (N-α-(9-Fluorenylmethoxycarbonyl)-N-α-methyl-N-in-tert-butoxycarbonyl-L-tryptophan, CAS 197632-75-0) er et di-beskyttet N-methyleret tryptophan-derivat, som er designet til fast Fmocphase-peptid, som er baseret på Fmocphase-PS-derivatet. Molekylet inkorporerer tre strukturelle nøgletræk: en Fmoc-gruppe, der beskytter α-aminofunktionen, en N-methylgruppe ved α-nitrogenet, og en Boc-gruppe, der beskytter indolnitrogenet i tryptophan-sidekæden.

Fmoc-Asp(OMpe)-OH (N-α-Fmoc-L-asparaginsyre β‑3‑methylpent‑3‑ylester) er et Fmoc-beskyttet L-asparaginsyrederivat, der bærer den sterisk krævende β‑3‑pe)-sidebeskyttende β‑3‑pe)-methylpentyl-kæde (OM3‑kæde). Forbindelsen blev specifikt udviklet som et avanceret alternativ til standard Fmoc-Asp(OtBu)-OH til brug i Fmoc fast-fase peptidsyntese (SPPS), hvor gentagne piperidinbehandlinger under Fmoc-afbeskyttelse ellers kan udløse omfattende aspartimid-relateret biproduktdannelse på aspartimid-relateret biprodukt, især asp-, asp-rester og G. Asp-Thr-sekvenser.

Fmoc-TmbGly-OH er et specialiseret dobbeltbeskyttet glycinderivat med en 2,4,6-trimethoxybenzyl (Tmb)-gruppe på rygradens amidnitrogen, foruden den standardbase-labile Fmoc-beskyttelsesgruppe på den terminale amin. Denne strukturelle innovation placerer Fmoc-TmbGly-OH som et medlem af den benzylbaserede rygradsbeskyttelsesgruppefamilie, som omfatter 2,4-dimethoxybenzyl (Dmb) og 2-hydroxy-4-methoxybenzyl (Hmb)-analogerne. I den native Fmoc-fastfase-peptidsyntese (SPPS) af glycinholdige peptider gør den høje konformationelle fleksibilitet af glycin peptidkæder tilbøjelige til intermolekylær aggregering på faste understøtninger - hvilket fører til ufuldstændig afbeskyttelse, langsom koblingskinetik og i sidste ende lav peptid-cruise-grad. Fmoc-TmbGly-OH løser denne udfordring gennem strategisk rygradsbeskyttelse, der forstyrrer hydrofobisk aggregering under kædesamling, mens dens forbedrede syrelabilitet (spaltet med så lidt som 7 % TFA) markerer en strategisk opgradering fra Fmoc-(Dmb)Gly-OH, der muliggør selektiv ortogonal afbeskyttelse af komplekse, høje peptider.

Fmoc-Lys(Mmt)-OH (Na-Fmoc-Nε-4-methoxytrityl-L-lysin) er et ortogonalt beskyttet lysinderivat med en meget syrelabil 4-methoxytrityl (Mmt)-beskyttelsesgruppe på ε-aminosidekæden. Molekylet består af en base-labil Fmoc-gruppe installeret ved α-aminoterminalen, en voluminøs og meget elektronrig methoxytritylgruppe, der beskytter ε-aminen i lysinsidekæden, og et frit α-carboxylat til kobling. Mmt-gruppen er betydeligt mere syrelabil end traditionelle beskyttelsesgrupper såsom Boc eller Trt og kan selektivt fjernes under ekstremt milde sure forhold (1 % TFA i DCM), der efterlader alle andre standard syrelabile beskyttelsesgrupper intakte. Denne ekstraordinære syrefølsomhed gør Fmoc-Lys(Mmt)-OH til en fremragende byggesten til syntese af forgrenede peptider, cykliske peptider og komplekse multifunktionaliserede peptidkonjugater via Fmoc solid-fase peptidsyntese.

Fmoc-Lys(Ac)-OH (N-α-fluorenylmethyloxycarbonyl-N-ε-acetyl-L-lysin) er et unikt modificeret lysinderivat, hvori e-aminogruppen i lysinsidekæden er beskyttet af en acetyl (Ac) gruppe. Fmoc-gruppen på α-aminofunktionen fjernes under standardbasisbetingelser (20% piperidin i DMF) under peptidkædesamling, mens e-acetylgruppen forbliver stabil gennem hele Fmoc SPPS-processen og den endelige TFA-medierede globale afbeskyttelse. Denne modifikation giver mulighed for direkte introduktion af N-ε-acetyl-lysin-rester i syntetiske peptider, hvilket er særligt værdifuldt til at studere acetyleringsafhængige protein-protein-interaktioner, enzym-substrat-genkendelse og epigenetiske signalveje, hvor lysin-acetylering spiller en kritisk regulatorisk rolle.